Лизосомы представляют собой пузырьки, отделившиеся от аппарата Гольджи и взвешенные в цитоплазме. Лизосомы сформировывают внутриклеточную пищеварительную систему у которая позволяет клеточкам перерабатывать: (1) покоробленные структуры клеточки; (2) частички питательных веществ, оккупированные клеточкой; (3) ненужные элементы, к примеру бактерии. Лизосомы различных клеток значительно отличаются
ПЕРОКСИСОМЫ, клеточные органеллы округлой формы поперечником 0,3—1,5 мкм, окруженные одинарной мембраной.
У растений П. очень нередко находятся в контакте с митохондриями и пластидами. Содержат гранулярный матрикс с сердцевиной, в какой нередко видны кристаллоподобные структуры, состоящие из фибрилл либо трубочек. Различают
Пероксисомы — часто встречающийся вид микротелец. Они получили свое заглавие от перекиси водорода, Н2О2, основного промежного продукта, получаемого при их окислительном метаболизме. Перекись водорода появляется в итоге деятельности целого семейства ферментов. нареченных оксидазами типа II. В главном они представлены флавопротеидами, время от времени — белками в комплексе с медью, которые употребляют молекулярный кислород как электрический акцептор и восстанавливают его до Н2О2:Электрические доноры в этих реакциях представлены аминокислотами, жирными производными ацилкофермента А, пуринами и некими продуктами метаболизма углеводов, такими, как молочная кислота. Другими словами, к ним относятся представители всех главных классов питательных веществ.
Перекись водорода, образующаяся в пероксисомах, дальше метаболизируется благодаря действию каталазы — зеленоватого гемо - протеида, который восстанавливает Н2О2 до воды с внедрением в качестве электрического донора неких маленьких по размерам органических молекул (этанол, метанол либо муравьиная кислота) и в отсутствие подходящего донора самой перекиси водорода:Последняя реакция именуется реакцией дисмутации. В ней одна молекула перекиси водорода восстанавливается, а другая окисляется. Окончательным результатом процесса является распад Н2Ог с выделением кислорода. Каталазу можно узреть в действии, если немного смочить ранку перекисью водорода: кислород начнет пениться. Каталаза — один из более стремительно действующих ферментов. Она была найдена в 1918 г. французским химиком Жаком Тенаром, открывшим Н2О2.
Действуя вместе, пероксисомальные оксидазы и каталазы приводят к тому, что окисление происходит согласно последующему механизму:
Сравните эту дыхательную цепь с той, которая имеется в митохондриях, и вам сходу кинется в глаза различие меж невразумительным расточительством и разумной бережливостью. В обоих случаях итог схож: происходит окисление всех видов питательных товаров, сопровождающееся восстановлением кислорода до воды. Но если в митохондриях большая часть свободной энергии сгорания ворачивается в виде готовой к использованию АТФ, то в пероксисомах она рассеивается в виде тепла. Этот недочет компенсируется умопомрачительной простотой конструкции. Такое воспоминание, как будто пероксисомальный тип дыхания появился за длительное время до того, как слились совместно нежные митохондриальные микросферы. Может быть, он представляет собой одну из самых ранешних адаптаций живых организмов к кислороду, как мы об этом гласили.
Кроме окислительных ферментов пероксисомы могут, зависимо от типа клеток, содержать различные системы. Самую большую ценность посреди их представляет глиоксилатный цикл — вариант цикла Кребса, который играет существенную роль в преобразовании жиров в углеводы. Это очень принципиальный биохимический процесс. Посреди иных функций он позволяет богатым жирами проросткам растений, а именно бобам клещевины, использовать собственные жировые припасы при прорастании. Пероксисомы, содержащие такую систему, получили заглавие глиоксисом. У животных глиоксилатный цикл оказался ранешней жертвой эволюции. Он как и раньше имеется у более низших форм, но отсутствует у многих высших позвоночных, в том числе млекопитающих. Мы можем получить жир из углеводов — преимущество, от которой многие из нас могли быть счастливы отрешиться, — но бессильны повернуть этот процесс назад из-за того, что наши пероксисомы не являются глиоксисомами.
Хотя микротельца, идентифицированные как пероксисомы, и не находятся во всех типах клеток, в природе они всераспространены везде. Их обнаруживают у различных видов растений и животных, в плесени, грибах и простых. Это событие, также простой нрав их дыхательного аппарата позволили представить, что все пероксисомы — эволюционные потомки одной прачастицы, имевшейся в первой эукариотической клеточке, от которой, как считают, произошли все растения и животные. Может быть, старая пероксисома уже была частью простого фагоцита в премитохондриальные времена и делала, пусть несовершенно, но отлично, очень принципиальные функции защиты от кислорода.
Эта догадка ставит перед историками науки два очень непростых вопроса. 1-ое: почему пероксисомы не пропали в итоге естественного отбора после того, как к ним присоединились лучше снаряженные митохондрии? Такое полностью могло произойти в почти всех клеточках, хотя даже такая возможность вызывает споры. В почти всех клеточках млекопитающих, в каких обычно отсутствуют микротельца, находят крохотные, связанные с мембраной частички; в си-лу того, что они содержат катйлазу и время от времени другие обычные пероксисомальные ферменты, частички были названы микропероксисомами.
Невзирая на существенное истощение их метаболического потенциала (один из примеров тому — утрата глиоксилатного цикла), пероксисомы у млекопитающих ни при каких обстоятельствах нельзя считать «ископаемыми органеллами», представляющими энтузиазм только как рудименты. Они, безусловно, делают принципиальные функции: пероксисомы вовлечены в некие пути метаболизма липидов, также, по-видимому, холестерина, учавствуют в расщеплении аминокислот, в том числе Э-аминокислот, которые встречаются только у микробов, также в катаболизме пуринов. Как понятно, они не пичкают клеточку энергией, но производимое ими тепло время от времени имеет физиологическое значение. Говорят, что специфичная коричневая жировая ткань, которая помогает норвежским крысам пережить грозные холода зимы, собственной термогенной способностью отчасти должна пероксисомам. Имеются также указания на то, что пероксисомы играют существенную роль в синтезе определенных фосфолипидов, именуемых плазмалогенами. Может быть, наилучшее подтверждение значимости этих органелл у млекопитающих дает патология. Имеется очень редчайшее генетическое нарушение у людей, известное как болезнь Цельвегера, при которой в печени и почках морфологически не выявляются микротельца, тогда как в норме они находятся там в огромных количествах. Новорожденные, страдающие таким тяжким недугом, живут всего несколько месяцев.
У низших животных и простых и в особенности в мире растений функции перок - сисом еще больше принципиальные и различные. Мы уже удостоверились в главный роли пероксисом в метаболизме, а именно глиоксисом, которые превращают жиры в углеводы. Бессчетное огромное количество растений, которые «упаковывают» свои семечки в липидные оболочки, не смогли бы без этого плодиться. Зеленоватые листья, содержащие пероксисомы необычной красы, зависят от очень сложного трехстороннего сотрудничества меж этими микрочастичками, хлоропластами и митохондриями в сохранении товаров фотосинтеза. В неприятном случае они могли быть потеряны при фотодыхании (фотодыхание — это вид индуцированного светом дыхания, которое обосновано особенным ниспровержением центрального фермента цикла Келвина под Действием кислорода). Схожее взаимодействие имеет огромное экономическое значение, потому что оказывает влияние на незапятнанный «фотосинтетический урожай» многих сельскохозяйственных культур. Особо поразительное приспособление пероксисом наблюдается у отдельных линий дрожжевых клеток. Если они вырастают на метаноле либо на алканах (которые представляют собой насыщенные углеводороды, какие, к примеру, имеются в нефти), либо на каких-то других необыкновенных питательных средах, являющихся единственным источником углерода, эти клеточки отвечают необыкновенно огромным увеличением уровня неких пероксисомальных ферментов, нужных для расщепления этих субстратов. Чтоб расположить ферменты, пероксисомы очень растут в размерах и количестве. Время от времени клеточки так переполнены пероксисомами, что эти частички принимают форму квадратных коробочек.
Если задуматься над этим, то можно придти к последующему выводу: в том, что клеточки должны были Сохранить пероксисо - мы даже после того, как заполучили митохондрии, нет ничего необычного. С само го начала пероксисомы обладали полезными качествами, которых не было у митохондрий, и потому клеточки их оставили. Не исключено также, что какие-то их характеристики стали очень необходимыми на последней стадии, к примеру после исчезновения како - го-либо характеристики митохондрий в итоге мутации. И все-же пероксисомы, имеющиеся в современных организмах, отличаются от ранешних — так по последней мере кажется. Если собрать воедино все личные функции, которые в наши деньки можно проследить в разных типах пероксисом, и допустить, что они все произошли от общего предка, пред нами предстанет образ предшественника пероксисом, владеющего массивным обменом веществ и характеризующегося значимой гибкостью; по сопоставлению с ним его современные потомки смотрятся ничтожным подобием.
А сейчас зададимся вторым вопросом, который тревожит историков науки: каким образом простым эукариотам либо их прокариотическим фагоцитарным праотцам удалось обзавестись такими сильными органеллами? Еще пару лет вспять этот вопрос не мог даже появиться, потому что ученые твердо считали, что пероксисомы растут из эндоплазматического ретикулума (ЭР) в виде выпуклых почек и в неких клеточках они остаются прикрепленными к нему средством мембранных стебельков. Но такая точка зрения подверглась сомнению. Исследователи, ведущие поиск пероксисомальных белков в цистернах ЭР, были разочарованы. Они нашли, что белки образуются в свободных полисомах и секретируются в цитозоле, откуда они потом попадают в пероксисомы средством какого-то неведомого механизма. Что все-таки касается вопроса о существовании связи меж перокси - сомами и ЭР, то его очевидно следует пересмотреть и изучить поновой. Как вы, правильно, помните, все мембраны под электрическим микроскопом смотрятся относительно схожими, а поэтому исследователи, изучавшие с его помощью тонкие срезы тканей, не имели нашей способности трехмерного рассмотрения клеточных структур. К огорчению, даже картина, которая стает пред нами, не так ясна, как нам бы хотелось. И все-же создается воспоминание, как будто пероксисомы образуют кисти взаимосвязанных частичек, но они разделены от ЭР.
Если пероксисомы не являются ответвлением ЭР — что, меж иным, полностью может быть как в филогенетическом, так и в онтогенетическом плане, — происхождение этих загадочных микротелец следует находить в каком-нибудь другом месте. Некие исследователи клеток, чье воображение подогрето догадками, которые крутятся вокруг митохондрий и хлоропластов, выдвинули последующее предположение: пероксисомы могут быть эволюционными потомками других бактериальных эндосимбионтов, показавшихся - в более стародавние времена. С этим предположением согласуется простой нрав дыхательного механизма. Невзирая на это, следует отметить, что в отличие от митохондрий и хлоропластов сами пероксисомы не дают доказательств в пользу такового выражения. Как понятно, они стопроцентно лишены ДНК, рибосом либо других частей генетического аппарата Но отсутствие доказательств не исключает саму догадку. В конце концов, если эндосимбионты смогли перевоплотиться в составную часть клеточки на 90%, как, к примеру, митохондрии и хлоропласты, почему нельзя это сделать на все 100%? Когда-нибудь мы получим ответ на интересующие нас вопросы, допросив белки этих микротелец и выделив из их молекулярной структуры элементы рудиментарных напоминаний об истории эволюции пероксисом.
(Рис.1.) | Appearance of peroxisomes in different organisms.
Пероксисомы обнаруживают приметную метаболическую пластичность. Их размеры, число, белковый состав и биохомическая функция варьируют в зависимости от организма, типа клеток и/либо критерий среды (Box 1). Пероксисомы м. также играть более общую роль в клеточке, некие их функции скординированы с биогенезом др. органелл и динамически интегрируются в специальные процессы развития и морфогенеза организма. Сборка, деление и наследование пероксисом регулируется, по последней мере, 23 PEROXINS (Table 1), которые кодируются PEX генами, а мутации 11 из этих генов обусловливают смертельные peroxisome biogenesis disorders у людей (Табл. 1). Эти нарушения затрагивают различные метаболические пути пероксисом, т. к. они вызываются недочетами в биогенезе органелл. Известны и одно-ферментные нарушения пероксисом, не связанные с peroxin, и затрагивающие одиночные пероксисомные метаболические пути.
(Табл.1) | PEX genes
Показано существование множественных принципиальных организм-специфических различий в формировании, росте и делении пероксисом (Табл.2).
(Табл.2) | Model organisms used for the study of пероксисомы
(Табл.3) | Common features и differences in peroxisomalprotein import in different model organisms
Membrane protein targeting, insertion и assembly. Большая часть интегральных мембранных белков синтезируется на свободных полисомах в цитозоле и пост-трансляционно направляется и вставляется в мембраны пероксисом. Этот процесс упорядочен (Рис. 2): защита гидрофобных трансмембранных частей мембранных белков от агрегации и поддержание их в более компетентной коныормации во время и после синтеза в цитозоле; направление белков к пероксисомным мембранам, которое обеспечивается при помощи направляющих сигналов mPTS1 типа и/либо цитозольных рецепторов; захватывание пероксисомными мембранами с внедрением связанных с мембранами белков; и АТФ гидролиз-независимая инсерция белков в пероксисомные мембраны, сопровождаемая их сборкой снутри мембраны.
(Рис.2.) | Import of peroxisomal membrane proteins.
По последней мере один преоксисмоный мембрнный белок, PMP22 крыс, защищен от агрегации во время и/либо после собственного синтеза цитозольным chaperonin TriC (TCP1 ring complex, где TCP1 значит t-complex polypeptide 1) (Рис. 2). TriC м. также стабилизировать targeting-competent конформацию PMP22 и, может быть, др. мембранных белков методом экспозиции специфичных доменов снутри этих белков, включая mPTS1s, к цитозольным рецепторам и/либо к ассоциированным с мембранами docking факторам. В 40-kDa цитозольный белок (P40) м. работать как сенсор для PMP22 крыс (Рис. 2). P40 ведет взаимодействие с In vitro синтезированным PMP22 и содействует его действенному трагетингу и инсерции в перокисомные мебмраны. Непонятно связывается ли P40 с mPTS1 белка PMP22. Др. предполагаемым цитозольным сенсором для пероксисомного сортинга является peroxin Pex19. Pex19 is farnesylated в клеточках Saccharomyces cerevisiae, млекопитающих и человека, и находится в большей степени в цитозоле, также в пероксисомных мембранах. Pex19 ведет взаимодействие со многими интегральными мембранными белками, а также с некими периферическими мембранными белками (Рис.2.). Pex19 связывает mPTS1s 3-х пероксисомных мембранных белков человека, Pex11, Pex14 и PMP70. У человека и S. cerevisiae клеточки, лишенные Pex19, не обнаруживают пероксисомы-подобных пузырьков, а все протестированные пероксисомные мембрнаые белки либо стремительно деградируют в цитозоле либо оказываются в митохондриях. Как следует, у этих организмов Pex19 м. действовать как цитозольный mPTS1 сенсор с широкой спецификой и/либо как цитозольный chaperone, превращающий вновь синтезированные мембранные белки в конформации, применимые для импорта (Рис. 2). У Pichia pastoris, Pex19 не связывается с нацеленным в просвет mPTS1s 5 из 6 протестированных интегральных мембранных белков, включая Pex3, Pex10, Pex13, Pex17 и Pex22, но, по-видимому, ведет взаимодействие с их цитозольными доменами, которые отсутствуют в mPTS. P. pastoris Pex19 не связывает вновь синтезированные мембранные белки, а заместо этого ведет взаимодействие с их пред-существующим пероксисомным пулом. Ассоциированная с мембранами форма Pex19 д. работать как CHAPERONE, который содействует динамической сборке и разборке гетеро-олигомерных комплексов мембранных белков после их соединения с мембранами пероксисом. Идентифицировано несколько комплексов, содержащих отделимые пулы ассоциированных с мембранами peroxins, и установлено, что разные композиции Pex3, Pex17 и Pex19 м. давать различные субкомплексы др. с др. и др. мембранными белками. Эти комплексы делают различные функции, включая импорт матричных белков, рециклинг PTS1 и PTS2 рецепторов матричных белков, мембранный сортинг и сборку мембранных белков, деление пероксисом и транспорт метаболитов в пероксисомы (Рис. 2). Как следует, Pex3, Pex17 и Pex19 м. обеспечивать упорядоченную и скоординированную сборку и, может быть, разборку определенных ассоциированных с мембранами белковых machineries. которые регулируют разные нюансы биогенеза и функции пероксисом. Тогда как Pex17 м. работать как самый ранешний предшественник, preperoxisome, то Pex19, как считают, действует на последующей ступени созреваниея пероксисом, ведущей к превращению ранешних preperoxisomes в поздние preperoxisomes. Опосредуемый Pex19 импорт 2-ух peroxins, Pex3 и Pex16,в PREPEROXISOMAL ENDOMEMBRANE в клеточках человека м. б.нужен для перевоплощения в NASCENT PEROXISOME и является подготовительным условием для следующего направления других пероксисомных мембранных белков Pex19-зависимым методом. Pex3 и Pex16 человека, по-видимому, играют роль в генезе липидного бислоя пероксисом. Matrix protein targeting и translocation. Импорт белков в матрикс пероксисом осуществляется многими цитозольными и мембран-связанными компонентами (Рис. 3). Heat-shock-индуцибельный HSP 70 у растений и цитозольная chaperone machinery, куда входят TriC, Hsp40 и Hsp70 в клеточках млекопитающих, работают icotranslationally. Они ассистируют ввозу пост-трансляционных преоксисомных матричных белков, содействуя складыванию неких матричных белков во время их синтеза в цитозоле. Некие цитозольные chaperones, включая S. cerevisiae Hsp40 гомолог DnaJ-like protein ( Djp1) , растительный Hsp90 и Hsp73 млекопитающих действуют пост-трансляционно. Эти хапероны м. поддерживать применимую для импорта конформацию вновь синтезируемых белков, экспозируя их PTSs и/либо содействуя их связыванию с цитозольными сенсорами. По последней мере какой-то из них, Hsp90, на физическом уровне не ведет взаимодействие с транспортируемым (cargo) белком. Закрепленные на мембране формы prenylated Hsp40 и конституитивный Hsp73, которые ассоциированы с цитозольной поверхностью пероксисомы, м. содействовать конформационным изменениям в cargo белках и/либо в связанных с пероксисомами peroxins во время поиска мембран, docking и транслокации матричных белков.
(Рис.3.) | Import of matrix proteins into пероксисомы.
Пост-трансляционный таргетинг большинства матричных белков в пероксисомы обеспечивается С-концевыми PTS1, которые распознаются в цитозоле с помощью TPR - содержащиего peroxin, PTS1 сенсора Pex5(Рис. 3). Некие матричные белки пост-трансляционно направляются в пероксисомы при помощи N-терминальных PTS2 и их цитозольного сенсора, WD-40 - содержащего peroxin, Pex7 (Рис.3.) Пероксисмоный таргетинг PTS2-содержащего белка, thiolase гомодимере Yarrowia lipolytica, обеспечивается при помощи цитозольного хаперона, peroxin Pex20, который сравнивает с thiolase PTS2-независимым методом. Маленькое число матричных белков направляются в пероксисомы с помощью плохо изученного внутреннего PTSs. Таргетинг, по последней мере, 1-го из этих белков, carnitine acetyltransferase, м. обеспечиваться физическим взаимодействием его внутреннего PTS с Pex5. Др. белки м. использовать внутренние PTSs для образования комплексов с PTS1-содержащими белками и, как следует, просачиваться в пероксисомы при помощи 'piggyback' механизма. Исключение составляет S. cerevisiae acyl-CoA oxidase, которая не содердит PTS1 и PTS2, и м. импортироваться при помощи другой machinery, которая не зависить от PTS1 и PTS2 рецепторов.
Перекись водорода, образующаяся в пероксисомах, дальше метаболизируется благодаря действию каталазы — зеленоватого гемо - протеида, который восстанавливает Н2О2 до воды с внедрением в качестве электрического донора неких маленьких по размерам органических молекул (этанол, метанол либо муравьиная кислота) и в отсутствие подходящего донора самой перекиси водорода:Последняя реакция именуется реакцией дисмутации. В ней одна молекула перекиси водорода восстанавливается, а другая окисляется. Окончательным результатом процесса является распад Н2Ог с выделением кислорода. Каталазу можно узреть в действии, если немного смочить ранку перекисью водорода: кислород начнет пениться. Каталаза — один из более стремительно действующих ферментов. Она была найдена в 1918 г. французским химиком Жаком Тенаром, открывшим Н2О2.
Действуя вместе, пероксисомальные оксидазы и каталазы приводят к тому, что окисление происходит согласно последующему механизму:
Сравните эту дыхательную цепь с той, которая имеется в митохондриях, и вам сходу кинется в глаза различие меж невразумительным расточительством и разумной бережливостью. В обоих случаях итог схож: происходит окисление всех видов питательных товаров, сопровождающееся восстановлением кислорода до воды. Но если в митохондриях большая часть свободной энергии сгорания ворачивается в виде готовой к использованию АТФ, то в пероксисомах она рассеивается в виде тепла. Этот недочет компенсируется умопомрачительной простотой конструкции. Такое воспоминание, как будто пероксисомальный тип дыхания появился за длительное время до того, как слились совместно нежные митохондриальные микросферы. Может быть, он представляет собой одну из самых ранешних адаптаций живых организмов к кислороду, как мы об этом гласили.
Кроме окислительных ферментов пероксисомы могут, зависимо от типа клеток, содержать различные системы. Самую большую ценность посреди их представляет глиоксилатный цикл — вариант цикла Кребса, который играет существенную роль в преобразовании жиров в углеводы. Это очень принципиальный биохимический процесс. Посреди иных функций он позволяет богатым жирами проросткам растений, а именно бобам клещевины, использовать собственные жировые припасы при прорастании. Пероксисомы, содержащие такую систему, получили заглавие глиоксисом. У животных глиоксилатный цикл оказался ранешней жертвой эволюции. Он как и раньше имеется у более низших форм, но отсутствует у многих высших позвоночных, в том числе млекопитающих. Мы можем получить жир из углеводов — преимущество, от которой многие из нас могли быть счастливы отрешиться, — но бессильны повернуть этот процесс назад из-за того, что наши пероксисомы не являются глиоксисомами.
Хотя микротельца, идентифицированные как пероксисомы, и не находятся во всех типах клеток, в природе они всераспространены везде. Их обнаруживают у различных видов растений и животных, в плесени, грибах и простых. Это событие, также простой нрав их дыхательного аппарата позволили представить, что все пероксисомы — эволюционные потомки одной прачастицы, имевшейся в первой эукариотической клеточке, от которой, как считают, произошли все растения и животные. Может быть, старая пероксисома уже была частью простого фагоцита в премитохондриальные времена и делала, пусть несовершенно, но отлично, очень принципиальные функции защиты от кислорода.
Эта догадка ставит перед историками науки два очень непростых вопроса. 1-ое: почему пероксисомы не пропали в итоге естественного отбора после того, как к ним присоединились лучше снаряженные митохондрии? Такое полностью могло произойти в почти всех клеточках, хотя даже такая возможность вызывает споры. В почти всех клеточках млекопитающих, в каких обычно отсутствуют микротельца, находят крохотные, связанные с мембраной частички; в си-лу того, что они содержат катйлазу и время от времени другие обычные пероксисомальные ферменты, частички были названы микропероксисомами.
Невзирая на существенное истощение их метаболического потенциала (один из примеров тому — утрата глиоксилатного цикла), пероксисомы у млекопитающих ни при каких обстоятельствах нельзя считать «ископаемыми органеллами», представляющими энтузиазм только как рудименты. Они, безусловно, делают принципиальные функции: пероксисомы вовлечены в некие пути метаболизма липидов, также, по-видимому, холестерина, учавствуют в расщеплении аминокислот, в том числе Э-аминокислот, которые встречаются только у микробов, также в катаболизме пуринов. Как понятно, они не пичкают клеточку энергией, но производимое ими тепло время от времени имеет физиологическое значение. Говорят, что специфичная коричневая жировая ткань, которая помогает норвежским крысам пережить грозные холода зимы, собственной термогенной способностью отчасти должна пероксисомам. Имеются также указания на то, что пероксисомы играют существенную роль в синтезе определенных фосфолипидов, именуемых плазмалогенами. Может быть, наилучшее подтверждение значимости этих органелл у млекопитающих дает патология. Имеется очень редчайшее генетическое нарушение у людей, известное как болезнь Цельвегера, при которой в печени и почках морфологически не выявляются микротельца, тогда как в норме они находятся там в огромных количествах. Новорожденные, страдающие таким тяжким недугом, живут всего несколько месяцев.
У низших животных и простых и в особенности в мире растений функции перок - сисом еще больше принципиальные и различные. Мы уже удостоверились в главный роли пероксисом в метаболизме, а именно глиоксисом, которые превращают жиры в углеводы. Бессчетное огромное количество растений, которые «упаковывают» свои семечки в липидные оболочки, не смогли бы без этого плодиться. Зеленоватые листья, содержащие пероксисомы необычной красы, зависят от очень сложного трехстороннего сотрудничества меж этими микрочастичками, хлоропластами и митохондриями в сохранении товаров фотосинтеза. В неприятном случае они могли быть потеряны при фотодыхании (фотодыхание — это вид индуцированного светом дыхания, которое обосновано особенным ниспровержением центрального фермента цикла Келвина под Действием кислорода). Схожее взаимодействие имеет огромное экономическое значение, потому что оказывает влияние на незапятнанный «фотосинтетический урожай» многих сельскохозяйственных культур. Особо поразительное приспособление пероксисом наблюдается у отдельных линий дрожжевых клеток. Если они вырастают на метаноле либо на алканах (которые представляют собой насыщенные углеводороды, какие, к примеру, имеются в нефти), либо на каких-то других необыкновенных питательных средах, являющихся единственным источником углерода, эти клеточки отвечают необыкновенно огромным увеличением уровня неких пероксисомальных ферментов, нужных для расщепления этих субстратов. Чтоб расположить ферменты, пероксисомы очень растут в размерах и количестве. Время от времени клеточки так переполнены пероксисомами, что эти частички принимают форму квадратных коробочек.
Если задуматься над этим, то можно придти к последующему выводу: в том, что клеточки должны были Сохранить пероксисо - мы даже после того, как заполучили митохондрии, нет ничего необычного. С само го начала пероксисомы обладали полезными качествами, которых не было у митохондрий, и потому клеточки их оставили. Не исключено также, что какие-то их характеристики стали очень необходимыми на последней стадии, к примеру после исчезновения како - го-либо характеристики митохондрий в итоге мутации. И все-же пероксисомы, имеющиеся в современных организмах, отличаются от ранешних — так по последней мере кажется. Если собрать воедино все личные функции, которые в наши деньки можно проследить в разных типах пероксисом, и допустить, что они все произошли от общего предка, пред нами предстанет образ предшественника пероксисом, владеющего массивным обменом веществ и характеризующегося значимой гибкостью; по сопоставлению с ним его современные потомки смотрятся ничтожным подобием.
А сейчас зададимся вторым вопросом, который тревожит историков науки: каким образом простым эукариотам либо их прокариотическим фагоцитарным праотцам удалось обзавестись такими сильными органеллами? Еще пару лет вспять этот вопрос не мог даже появиться, потому что ученые твердо считали, что пероксисомы растут из эндоплазматического ретикулума (ЭР) в виде выпуклых почек и в неких клеточках они остаются прикрепленными к нему средством мембранных стебельков. Но такая точка зрения подверглась сомнению. Исследователи, ведущие поиск пероксисомальных белков в цистернах ЭР, были разочарованы. Они нашли, что белки образуются в свободных полисомах и секретируются в цитозоле, откуда они потом попадают в пероксисомы средством какого-то неведомого механизма. Что все-таки касается вопроса о существовании связи меж перокси - сомами и ЭР, то его очевидно следует пересмотреть и изучить поновой. Как вы, правильно, помните, все мембраны под электрическим микроскопом смотрятся относительно схожими, а поэтому исследователи, изучавшие с его помощью тонкие срезы тканей, не имели нашей способности трехмерного рассмотрения клеточных структур. К огорчению, даже картина, которая стает пред нами, не так ясна, как нам бы хотелось. И все-же создается воспоминание, как будто пероксисомы образуют кисти взаимосвязанных частичек, но они разделены от ЭР.
Если пероксисомы не являются ответвлением ЭР — что, меж иным, полностью может быть как в филогенетическом, так и в онтогенетическом плане, — происхождение этих загадочных микротелец следует находить в каком-нибудь другом месте. Некие исследователи клеток, чье воображение подогрето догадками, которые крутятся вокруг митохондрий и хлоропластов, выдвинули последующее предположение: пероксисомы могут быть эволюционными потомками других бактериальных эндосимбионтов, показавшихся - в более стародавние времена. С этим предположением согласуется простой нрав дыхательного механизма. Невзирая на это, следует отметить, что в отличие от митохондрий и хлоропластов сами пероксисомы не дают доказательств в пользу такового выражения. Как понятно, они стопроцентно лишены ДНК, рибосом либо других частей генетического аппарата Но отсутствие доказательств не исключает саму догадку. В конце концов, если эндосимбионты смогли перевоплотиться в составную часть клеточки на 90%, как, к примеру, митохондрии и хлоропласты, почему нельзя это сделать на все 100%? Когда-нибудь мы получим ответ на интересующие нас вопросы, допросив белки этих микротелец и выделив из их молекулярной структуры элементы рудиментарных напоминаний об истории эволюции пероксисом.
Peroxisome structure, function и pathology
Пероксисомы являются сферическими образованиями на ЭМ с поперечником от 0.1 до 1.0 μm (Рис. 1). Эти органеллы ограничиваются одиночной мембраной и содержат ласковый гранулярный матрикс и, по-видимому, паракристаллиновую сердцевину. Пероксисомы не содержат ДНК либо независимую кухню (machinery) для синтеза белка. Все peroxisomal белки кодируются ядерными генами и за одним известным исключением синтезируются на свободных полисомах в цитозоле.(Рис.1.) | Appearance of peroxisomes in different organisms.
Пероксисомы обнаруживают приметную метаболическую пластичность. Их размеры, число, белковый состав и биохомическая функция варьируют в зависимости от организма, типа клеток и/либо критерий среды (Box 1). Пероксисомы м. также играть более общую роль в клеточке, некие их функции скординированы с биогенезом др. органелл и динамически интегрируются в специальные процессы развития и морфогенеза организма. Сборка, деление и наследование пероксисом регулируется, по последней мере, 23 PEROXINS (Table 1), которые кодируются PEX генами, а мутации 11 из этих генов обусловливают смертельные peroxisome biogenesis disorders у людей (Табл. 1). Эти нарушения затрагивают различные метаболические пути пероксисом, т. к. они вызываются недочетами в биогенезе органелл. Известны и одно-ферментные нарушения пероксисом, не связанные с peroxin, и затрагивающие одиночные пероксисомные метаболические пути.
(Табл.1) | PEX genes
Показано существование множественных принципиальных организм-специфических различий в формировании, росте и делении пероксисом (Табл.2).
(Табл.2) | Model organisms used for the study of пероксисомы
Peroxisomal protein import
Выявлено как общее правлило управления импортом пероксисомных белков, так организм-специфические отличия этого процесса (Табл.3). Во-1-х, все известные мебранные и матричные белки направляются в пероксисомы пост-трансляционно. Во-2-х, многие интегральные мембранные белки отбираются для пероксисом конкретно из цитозоля при помощи peroxisomal membrane targeting signal 1 mPTS1 ограниченный набор м. направляться в пероксисомы косвенно через endoplasmic reticulum (ER), при помощи mPTS2 . В-3-х, преоксисомная machineries импорта и направлющие сигналы мембран и матричные белки отличны. В-4-х, матичные белки во всех модельных организмах, за исключением Caenorhabditis elegans, направляются в пероксисомы, по последней мере, 2-мя сигналами, PTS1 и PTS2 . В-5-х, пероксисомный импорт мембранных и матричных белков обеспечивается их сенсорами, ассоциированными либо с цитозолем либо с мембранами, которые ведут взаимодействие с пероксисомными направляющими сигналами от их cargo белков. В конце концов, как свернутые, олигомерные, так и выправленные мономерные полипептиды импортируются в пероксисомный матрикс.(Табл.3) | Common features и differences in peroxisomalprotein import in different model organisms
Membrane protein targeting, insertion и assembly. Большая часть интегральных мембранных белков синтезируется на свободных полисомах в цитозоле и пост-трансляционно направляется и вставляется в мембраны пероксисом. Этот процесс упорядочен (Рис. 2): защита гидрофобных трансмембранных частей мембранных белков от агрегации и поддержание их в более компетентной коныормации во время и после синтеза в цитозоле; направление белков к пероксисомным мембранам, которое обеспечивается при помощи направляющих сигналов mPTS1 типа и/либо цитозольных рецепторов; захватывание пероксисомными мембранами с внедрением связанных с мембранами белков; и АТФ гидролиз-независимая инсерция белков в пероксисомные мембраны, сопровождаемая их сборкой снутри мембраны.
(Рис.2.) | Import of peroxisomal membrane proteins.
По последней мере один преоксисмоный мембрнный белок, PMP22 крыс, защищен от агрегации во время и/либо после собственного синтеза цитозольным chaperonin TriC (TCP1 ring complex, где TCP1 значит t-complex polypeptide 1) (Рис. 2). TriC м. также стабилизировать targeting-competent конформацию PMP22 и, может быть, др. мембранных белков методом экспозиции специфичных доменов снутри этих белков, включая mPTS1s, к цитозольным рецепторам и/либо к ассоциированным с мембранами docking факторам. В 40-kDa цитозольный белок (P40) м. работать как сенсор для PMP22 крыс (Рис. 2). P40 ведет взаимодействие с In vitro синтезированным PMP22 и содействует его действенному трагетингу и инсерции в перокисомные мебмраны. Непонятно связывается ли P40 с mPTS1 белка PMP22. Др. предполагаемым цитозольным сенсором для пероксисомного сортинга является peroxin Pex19. Pex19 is farnesylated в клеточках Saccharomyces cerevisiae, млекопитающих и человека, и находится в большей степени в цитозоле, также в пероксисомных мембранах. Pex19 ведет взаимодействие со многими интегральными мембранными белками, а также с некими периферическими мембранными белками (Рис.2.). Pex19 связывает mPTS1s 3-х пероксисомных мембранных белков человека, Pex11, Pex14 и PMP70. У человека и S. cerevisiae клеточки, лишенные Pex19, не обнаруживают пероксисомы-подобных пузырьков, а все протестированные пероксисомные мембрнаые белки либо стремительно деградируют в цитозоле либо оказываются в митохондриях. Как следует, у этих организмов Pex19 м. действовать как цитозольный mPTS1 сенсор с широкой спецификой и/либо как цитозольный chaperone, превращающий вновь синтезированные мембранные белки в конформации, применимые для импорта (Рис. 2). У Pichia pastoris, Pex19 не связывается с нацеленным в просвет mPTS1s 5 из 6 протестированных интегральных мембранных белков, включая Pex3, Pex10, Pex13, Pex17 и Pex22, но, по-видимому, ведет взаимодействие с их цитозольными доменами, которые отсутствуют в mPTS. P. pastoris Pex19 не связывает вновь синтезированные мембранные белки, а заместо этого ведет взаимодействие с их пред-существующим пероксисомным пулом. Ассоциированная с мембранами форма Pex19 д. работать как CHAPERONE, который содействует динамической сборке и разборке гетеро-олигомерных комплексов мембранных белков после их соединения с мембранами пероксисом. Идентифицировано несколько комплексов, содержащих отделимые пулы ассоциированных с мембранами peroxins, и установлено, что разные композиции Pex3, Pex17 и Pex19 м. давать различные субкомплексы др. с др. и др. мембранными белками. Эти комплексы делают различные функции, включая импорт матричных белков, рециклинг PTS1 и PTS2 рецепторов матричных белков, мембранный сортинг и сборку мембранных белков, деление пероксисом и транспорт метаболитов в пероксисомы (Рис. 2). Как следует, Pex3, Pex17 и Pex19 м. обеспечивать упорядоченную и скоординированную сборку и, может быть, разборку определенных ассоциированных с мембранами белковых machineries. которые регулируют разные нюансы биогенеза и функции пероксисом. Тогда как Pex17 м. работать как самый ранешний предшественник, preperoxisome, то Pex19, как считают, действует на последующей ступени созреваниея пероксисом, ведущей к превращению ранешних preperoxisomes в поздние preperoxisomes. Опосредуемый Pex19 импорт 2-ух peroxins, Pex3 и Pex16,в PREPEROXISOMAL ENDOMEMBRANE в клеточках человека м. б.нужен для перевоплощения в NASCENT PEROXISOME и является подготовительным условием для следующего направления других пероксисомных мембранных белков Pex19-зависимым методом. Pex3 и Pex16 человека, по-видимому, играют роль в генезе липидного бислоя пероксисом. Matrix protein targeting и translocation. Импорт белков в матрикс пероксисом осуществляется многими цитозольными и мембран-связанными компонентами (Рис. 3). Heat-shock-индуцибельный HSP 70 у растений и цитозольная chaperone machinery, куда входят TriC, Hsp40 и Hsp70 в клеточках млекопитающих, работают icotranslationally. Они ассистируют ввозу пост-трансляционных преоксисомных матричных белков, содействуя складыванию неких матричных белков во время их синтеза в цитозоле. Некие цитозольные chaperones, включая S. cerevisiae Hsp40 гомолог DnaJ-like protein ( Djp1) , растительный Hsp90 и Hsp73 млекопитающих действуют пост-трансляционно. Эти хапероны м. поддерживать применимую для импорта конформацию вновь синтезируемых белков, экспозируя их PTSs и/либо содействуя их связыванию с цитозольными сенсорами. По последней мере какой-то из них, Hsp90, на физическом уровне не ведет взаимодействие с транспортируемым (cargo) белком. Закрепленные на мембране формы prenylated Hsp40 и конституитивный Hsp73, которые ассоциированы с цитозольной поверхностью пероксисомы, м. содействовать конформационным изменениям в cargo белках и/либо в связанных с пероксисомами peroxins во время поиска мембран, docking и транслокации матричных белков.
(Рис.3.) | Import of matrix proteins into пероксисомы.
Пост-трансляционный таргетинг большинства матричных белков в пероксисомы обеспечивается С-концевыми PTS1, которые распознаются в цитозоле с помощью TPR - содержащиего peroxin, PTS1 сенсора Pex5(Рис. 3). Некие матричные белки пост-трансляционно направляются в пероксисомы при помощи N-терминальных PTS2 и их цитозольного сенсора, WD-40 - содержащего peroxin, Pex7 (Рис.3.) Пероксисмоный таргетинг PTS2-содержащего белка, thiolase гомодимере Yarrowia lipolytica, обеспечивается при помощи цитозольного хаперона, peroxin Pex20, который сравнивает с thiolase PTS2-независимым методом. Маленькое число матричных белков направляются в пероксисомы с помощью плохо изученного внутреннего PTSs. Таргетинг, по последней мере, 1-го из этих белков, carnitine acetyltransferase, м. обеспечиваться физическим взаимодействием его внутреннего PTS с Pex5. Др. белки м. использовать внутренние PTSs для образования комплексов с PTS1-содержащими белками и, как следует, просачиваться в пероксисомы при помощи 'piggyback' механизма. Исключение составляет S. cerevisiae acyl-CoA oxidase, которая не содердит PTS1 и PTS2, и м. импортироваться при помощи другой machinery, которая не зависить от PTS1 и PTS2 рецепторов.
Cargo-нагруженные
1. Активные формы кислорода и антиоксидантная система
Высочайшая обскурантистская способность молекулярного кислорода в главном состоянии и образование его высокоактивных форм, способных убивать живую клеточку. Механизмы появления активных форм кислорода. Действие, функции и главные методы защиты организма.
Курсовая работа [1,7 M], добавлена 01.05.2012
2. Дыхательная система
Дыхание как совокупа процессов,
Высочайшая обскурантистская способность молекулярного кислорода в главном состоянии и образование его высокоактивных форм, способных убивать живую клеточку. Механизмы появления активных форм кислорода. Действие, функции и главные методы защиты организма.
Курсовая работа [1,7 M], добавлена 01.05.2012
2. Дыхательная система
Дыхание как совокупа процессов,
Роль лизосом во внутриклеточном переваривании еды. Литические ферменты гидролазных пузырьков. Функции пероксиса. Образование гликолата в процессе фотодыхания. Пероксисомы и активные формы кислорода. Образование глиоксилата в пероксисомах листьев.
Коллекция: Otherreferats
Ссылка: http://otherreferats. allbest. ru/biology/00122598_0.html
Вид: Реферат
Создатель:
Статьи » ПЕРОКСИСОМЫ Омск Здесь. Работа и погода в Омске. Объявления, анонсы Омска. Недвижимость в Омске, авто
Топографически плотно сплетены с эндоплазматической сетью. В их содержатся разные оксидазы, участвующие в окислении высших жирных кислот, углеводов, аминокислот и других субстратов расщепления перекиси водорода, разных восстановительных компонент дыхательной цепи. Патология может быть полученной — спиртная интоксикация приводит к повышению их числа, а гипоксия, ионизирующая радиация вызывают уменьшение их количества в клеточке, так и наследной — «пероксисомные
![строение митохондрий. [ image ] пероксисомы 1 - внутренняя мембрана. 2 - наружняя мемб - из почки лошадки.](../../../../uploads/043dzns6n8g8w7x0x8s3.gif)
Пероксисомы - внутриклеточные органеллы
1. Активные формы кислорода и антиоксидантная система
Высочайшая обскурантистская способность молекулярного кислорода в главном состоянии и образование его высокоактивных форм, способных убивать живую клеточку. Механизмы появления активных форм кислорода. Действие, функции и главные методы защиты организма.
Курсовая работа [1,7 M], добавлена 01.05.2012
2. Дыхательная система
Дыхание как совокупа процессов, обеспечивающих поступление в организм кислорода, его внедрение в окислительно-восстановительных процессах. Функции верхних дыхательных путей. Мерцательный эпителий, голосообразование. Дыхание в процессе приема еды.
Презентация [1,9 M], добавлена 14.01.2011
3. Биохимия лизосом
Исследование ряда генетических изъянов ферментов, локализованных в органеллах и связанных с ними лизосомных заболеваний скопления. Структура и состав лизосом, их образование. Биосинтез и транспорт лизосомных белков. Болезнь скопления гликопротеинов.
Курсовая работа [40,0 K], добавлена 15.05.2009
4. Главные понятия молекулярной биологии
Особенности атомов 4 частей таблицы Менделеева, составляющих базу всех био молекул: водорода, углерода, азота и кислорода. Белковая глобула и аминокислоты. Образование белковой глобулы и образование гидрофобного ядра глобулы.
Реферат [236,3 K], добавлена 11.12.2009
5. Ферменты (на биологическом уровне активные вещества)
Ферменты (энзимы) - органические катализаторы белковой природы. История исследования, общая черта строения и функций. Мультиферментные комплексы. Зависимость быстроты реакции от температуры, pH, концентрации субстрата. Продукты, богатые ферментами.
Презентация [3,2 M], добавлена 09.02.2011
6. Строение и значение дыхательной системы
Суть и функции дыхания. Наружное и внутреннее дыхание. Перенос кислорода от легких к тканям и углекислого газа из тканей к легким. Верхние и нижние дыхательные (воздухоносные) пути. Строение горла, носовой полости, трахеи. Образование звука.
Презентация [752,6 K], добавлена 16.02.2012
7. Мочеполовой аппарат
Строение и главные функции почек, мочеточников и мочеиспускательного канала. Образование и выведение из организма мочи. Внутренние и внешние мужские и дамские половые органы. Главные сегменты почек. Сегментарные и междольковые артерии почки.
Реферат [494,0 K], добавлена 09.04.2012
8. Пищеварение
Функции питания: строительная; энергетическая; снабжение организма БАВ. Строение пищеварительной системы человека. Строение зуба человека. Зависимость количества сока и времени сокоотделения от состава еды. Строение толстого и узкого кишечного тракта.
Презентация [1,3 M], добавлена 11.01.2023
9. Развитие генной инженерии
Ферменты генетической инженерии. Типы нуклеаз и их деяния. Способы получения химер. Внедрение специфичных термостабильных ДНК-полимераз. Ферментативная активность рестриктаз. Образование фосфодиэфирной связи меж 2-мя основаниями одной цепи ДНК.
Контрольная работа [15,0 K], добавлена 21.04.2011
10. Строение клеточки
Виды и формы клеток. Структурные составляющие клеточки. Особенности био мембраны. Черта цитоплазмы и ее главных органоидов. Функции митохондрий, эндоплазматической сети и аппарата Гольджи. Роль лизосом, центриолей и микротрубочек.
Презентация [7,2 M], добавлена 06.06.2012
11. Состояние глутатионового звена антиоксидантной системы крови фактически здоровых людей с лор-паталогиями, живущих в разных районах городка Красноярска
Антропогенная нагрузка на здоровье населения в критериях промышленного городка. Активные формы кислорода. Антиоксидантная система. Определение содержания гемоглобина, количества и активности восстановленного глутатиона. Обсуждение результатов исследования.
Дипломная работа [96,2 K], добавлена 12.11.2008
12. Биосфера земли
Определение биосферы как общепланетной оболочки. Масса биосферы. Географическая оболочка. Образование живых веществ и их распад. Кругооборот кислорода, углерода, азота, фосфора и воды. Замкнутый круг взаимозависимых и взаимоприспособленных организмов.
Реферат [24,9 K], добавлена 09.03.2009
Другие работы, подобные Аппарат внутриклеточного переваривания еды. Пероксисомы
Расположено
Лизосомы (от греч. лизис - разложение, распад и сома - тело) - это универсальный органоид эукариотических клеток, который представлен мембранными пузырьками поперечником 0,1-0,4 мкм, формирующимися с ролью комплекса Гольджи. Этот органоид был открыт в 1955 г. бельгийским биохимиком К. Де Дювом, который за исследования
Добро пожаловать в интересный мир молекул и клеток
