Исследователи, изучающие клетки при помощи самых точных из ныне доступных инструментов и методов, таких, как электронный микроскоп в 1 МВ или метод быстрого замораживания или глубокого травления при приготовлении образцов тканей для сканирующей электронной микроскопии, обнаружили тончайшую волокнистую сеть филаментов, пронизывающую весь цитозоль и прикрепленную многочисленными точками прикрепления ко всем имеющимся цитоплазматическим структурным компонентам. Элементы этой сети получили название «микротрабекул» — буквально сверхминиатюрные лучи (или перекладинки). На самом деле микротрабекулы не столь миниатюрны: их толщина примерно 10—15 нм; таким образом, они, бесспорно, толще актиновых филаментов и, возможно, сравнимы по толщине с миозиновыми филаментами. Причина, по которой они не были обнаружены ранее, заключается в их малой длине и случайной ориентации в ячеистой сети. Для распознавания микротрабекул как составных частей сети потребовалось их пространственное выявление.
Из картин микротрабекулярной сети, которые вспоминаются до сих пор, становится ясно, что микротрабекулы придают цитозолю значительно большую структурную жесткость и организованность, чем нам показалось при первом знакомстве с этой частью клетки. Признаться, наше продвижение на том этапе было достаточно трудным и неуклюжим, и мы могли не заметить эту нежную паутину. Но вместе с тем существуют и некоторые сомнения относительно реальности микротрабекулярной сети: ведь она делает клетку почти «сверхорганизованной», а химически до сих пор не идентифицирована, что весьма удивительно с учетом ее распространенности. Проблема усугубляется тем обстоятельством, что исследователи, выявившие микротрабекулярную сеть при помощи современного сложнейшего инструментария, изучали мертвые, а не живые клетки. Обусловлена ли трабекулярная ячеистая сеть артефактом фиксации или каким-либо другим посмертным изменением — вопрос спорный. Но тот факт, что различные части клетки часто передвигаются согласованно, подтверждает точку зрения о существовании между ними соединяющей сети.

В ходе краткой экскурсии по поперечно-полосатой мышце мы обнаружили электрифицирующий эффект ионов кальция, которые, соединяясь с тропонином С, вызывают такое конформационное изменение этой белковой субъединицы, что прикрепленный тропомиозин перемещается и более не препятствует взаимодействию актина с миозином и гидролизу АТФ.
Это лишь один из многочисленных примеров важных пусковых функций, осуществляемых кальцием. Ионы кальция также стимулируют гладкомышечные волокна, а возможно, все типы актин-миозиновых систем, ингибируют сборку микротрубочек, останавливают или изменяют колебания ресничек, влияют на полимеризацию клатрина и могут участвовать в мембранных слияниях, которые определяют эндоцитоз, экзоцитоз, а также слияние и разделение внутриклеточных везикул. И наконец, ионы кальция активируют ряд ферментов, в частности некоторые киназы белков . Эти ферменты выполняют важные регуляторные функции, поскольку биологическая активность белков, на которые они воздействуют, в высшей мере зависит от их фосфорилирования. Тем самым белки, активность которых обусловливается фосфорилированием, зависят от кальция. К их числу, относится, по-видимому, миозин гладких мышц. И напротив, белки, которые активны только в дефосфорилированной форме, «закрываются» ионами кальция.
При осуществлении всех этих функций ионы кальция действуют опосредованно через кальцийсвязывающий белок, кальмодулин. Подобно тропонину С, кальмодулин также претерпевает конформационное изменение при связывании с кальцием. Именно этот измененный белок обусловливает эффекты, присущие кальцию. Его функциональное сходство с тропонином далеко не случайно. Оба белка состоят в тесном родстве, о чем свидетельствует выраженное сходство их аминокислотных последовательностей, и, по- видимому, они являются эволюционными потомками общего предка.
Такие важные функции предполагают существование внутриклеточных резервуаров кальция, снабженных чрезвычайно эффективными насосами и разгружающими клапанами.